專利名稱：小麥水解蛋白工業(yè)化生產(chǎn)的工藝的制作方法
技術(shù)領(lǐng)域：
本發(fā)明涉及一種飼用蛋白質(zhì)添加劑的加工方法，尤其涉及一種小麥水解蛋白工業(yè)化生產(chǎn)的工藝，屬于小麥深加工的綜合開發(fā)應(yīng)用領(lǐng)域。
背景技術(shù)：
小麥面筋蛋白粉又稱谷朊粉，是工業(yè)上生產(chǎn)小麥淀粉過程中的副產(chǎn)品，主要通過水洗分離、烘干工藝制成的一種粉末狀產(chǎn)品，是一種價廉物美、純天然的植物蛋白質(zhì)，其蛋白質(zhì)含量高達72%-85%，含有人體必須的15種氨基酸，其中谷氨酰胺含量高達30%，脯氨酸含量約為15%，營養(yǎng)豐富，具有重要的生理活性功能，小麥面筋蛋白粉用途廣泛，在食品工業(yè)領(lǐng)域具有很大的應(yīng)用前景。
小麥面筋蛋白主要是由麥醇溶蛋白、麥谷蛋白、麥清蛋白以及麥球蛋白等組成，其中麥醇溶蛋白分子量較小，在30000到80000 Kda之間，呈球形，是非極性單體分子，粘性極大，具有較強的延伸性，而麥谷蛋白是自然界分子量最大的植物蛋白之一，具有較強的彈性，這兩種蛋白占小麥蛋白總量的80%左右，共同組成了面團的彈性和延伸性。血漿蛋白和魚粉等動物來源蛋白因為其同質(zhì)性容易引起傳染性疾病，產(chǎn)品質(zhì)量不穩(wěn)定等原因被嚴(yán)禁使用在幼崽飼料中，因此，植物來源蛋白質(zhì)越來越受到青睞。與花生蛋白和大豆蛋白相比較， 小麥面筋蛋白無過敏性和苦味甘，是一種安全衛(wèi)生的植物蛋白源，但由于麥醇溶蛋白和麥谷蛋白含有較多的疏水性氨基酸，分子內(nèi)疏水作用區(qū)域較大，從而導(dǎo)致小麥面筋蛋白的溶解性較低，加水?dāng)嚢韬笠仔纬擅娼顖F，粘度大，加酸或加堿能大大提高小麥蛋白的溶解度， 但溶解之后，相比較花生蛋白和大豆蛋白，在起泡性和起泡穩(wěn)定性、乳化性和乳化穩(wěn)定性等方面較差，另一方面，由于仔豬、犢牛、羊及寵物等幼小動物的腸道未發(fā)育完全，胃蛋白酶分泌不足，直接喂食小麥面筋蛋白不易吸收，導(dǎo)致飼養(yǎng)效果不理想，這些缺點極大限制了小麥面筋蛋白在飼料加工過程中的應(yīng)用范圍。
提高小麥面筋蛋白功能特性，拓寬小麥面筋蛋白的應(yīng)用范圍是小麥深加工過程中的關(guān)鍵所在。近些年來關(guān)于小麥面筋蛋白的改性一直是研究的熱點，對小麥面筋蛋白的改性處理的方法主要有化學(xué)法、物理法、基因工程法和酶法等?；瘜W(xué)改性易于操作，是對小麥面筋蛋白氨基酸進行定向改造的一種有力工具，但由于在毒理、安全衛(wèi)生和營養(yǎng)等方面的缺點不適于在食品領(lǐng)域中的應(yīng)用；物理改性具有投資費用低、作用時間短、營養(yǎng)損失少和無毒副作用等優(yōu)點，但僅僅采用物理改性的方法，不能明顯的提高幼崽對小麥面筋蛋白的消化吸收率；基因工程改性法是從小麥基因角度入手，通過重組合成蛋白質(zhì)的基因，來改變小麥面筋蛋白的功能性質(zhì)，但是這種技術(shù)周期長、見效慢、投資大，目前仍處于實驗室研究階段；酶法改性具有反應(yīng)條件溫和、營養(yǎng)損失低、專一性強、高效、低能耗、副產(chǎn)物少等優(yōu)點，更重要的是通過限制酶作用，使得大分子的蛋白子變成小分子蛋白、功能性多肽和活性小肽， 不僅使得小麥面筋蛋白的溶解度、起泡能力、乳化能力和穩(wěn)定性等功能性質(zhì)得到顯著提高， 而且水解得到的肽不同于原來的面筋蛋白，具有新的營養(yǎng)、功能和生物特性，更易于機體吸收和利用。
酶法改性是一種有前途的改性方法，對酶法改性的研究主要體現(xiàn)在酶制劑的選擇、工藝條件的改變和功能性質(zhì)的提高等方面。齊軍茹等(中性蛋白酶對小麥面筋蛋白的水解改性研究.鄭州工程學(xué)院學(xué)報，2001年04期，46-49.)使用中性蛋白酶水解小麥面筋蛋白性，研究表明在較低的水解水平內(nèi)，小麥面筋蛋白的乳化能力和起泡能力有很大改善。趙冬艷等(木瓜蛋白酶提高谷朊粉乳化性的研究.糧食與飼料工業(yè)，2005年11期，23-25.)研究了木瓜蛋白酶對小麥面筋蛋白水解特性，實驗結(jié)果表明酶濃度25 μ L/g, pH 7.0，水解度3· 5%時,小麥面筋蛋白的功能性質(zhì)明顯的改善。Popineau等(Foaming and emulsifying properties of fractions of gluten peptides obtained by limited enzymatic hydrolysis and ultrafiltration. Journal of Cereal Science, 2002，3，327-335.) 通過胰蛋白酶限制性水解小麥面筋蛋白，并用無機超濾膜分離水解產(chǎn)物，得出水解產(chǎn)物具有穩(wěn)定的起泡性和較高的乳化性。Drago等(Foaming properties of enzymatically hydrolysed wheat gluten, Cereal Science, 2000, 32, 114-135.)用來自米曲霉的蛋白酶水解小麥面筋蛋白發(fā)現(xiàn)，隨著水解度(DH)的不斷上升，蛋白的溶解度、乳化性和起泡性不斷提高，但是當(dāng)DH超過一定值后，乳化性和起泡性有會出現(xiàn)明顯的下降，Kong等 (Enzymatic preparation and functional properties of wheat gluten hydrolysates. Food Chemistry, 2007, 101, 615-620.)用堿性蛋白酶水解小麥面筋蛋白時也發(fā)現(xiàn)類似的結(jié)果當(dāng)水解度控制在5%時，水解蛋白具有最高的乳化性和起泡性。王艷等(小麥面筋蛋白酶解特性研究.食品工業(yè)科技，2006年05期，90-93.)采用風(fēng)味蛋白酶對小麥面筋蛋白進行深度水解，水解度可以達到28. 03%，得到的蛋白水解液沒有苦味，蛋白質(zhì)提取率可達 52%。張銳昌等(酶解谷朊粉制備小麥肽的研究.食品研究與開發(fā)，2006年06期，4-6.)采用胃蛋白酶水解小麥蛋白，得出胃蛋白酶水解的最佳工藝條件溫度41°C，pH 2. 00，底物濃度2%，加酶量1500 U/g,小麥蛋白的水解度為9. 4%。
由以上研究報道可以看出，現(xiàn)階段酶法改性的研究較多的選用單一的酶制劑和單一的水解工藝，往往只能達到改善小麥面筋蛋白某一方面或幾方面的性質(zhì)，并不能很好的對其進行改性。為了綜合提高小麥面筋蛋白的溶解度、消化吸收率、乳化性、起泡性以及生物活性，本發(fā)明選用多種酶制劑協(xié)同水解，多種水解工藝聯(lián)合處理的方法對小麥面筋蛋白進行改性，通過放大實驗研究，工業(yè)化生產(chǎn)飼用小麥水解蛋白，進一步開發(fā)小麥面筋蛋白的市場潛力，擴大小麥面筋蛋白在食品工業(yè)范圍內(nèi)的應(yīng)用。發(fā)明內(nèi)容
本發(fā)明的目的是提供一種小麥水解蛋白工業(yè)化生產(chǎn)的工藝，采用多種酶制劑協(xié)同水解、多種水解工藝聯(lián)合處理的方法工業(yè)化生產(chǎn)飼用小麥水解蛋白的新工藝。
本發(fā)明采用的技術(shù)方案是小麥水解蛋白工業(yè)化生產(chǎn)的工藝，由以下步驟制得a、把水加入到反應(yīng)釜中，加熱到50-65°C，稱取小麥面筋蛋白粉，按20-40 U/g小麥面筋蛋白粉的比例向反應(yīng)釜中加入堿性蛋白酶，攪拌均勻后再向反應(yīng)釜中加入小麥面筋蛋白粉，小麥面筋蛋白粉和水重量比I: 2. 5-15，同時向反應(yīng)體系中加堿，調(diào)節(jié)體系的pH 9-10. O,反應(yīng)5-25 min后停止加堿；b、當(dāng)體系的pH值在8.5-9. O時，向體系中加入胰蛋白酶，其加入量為35-60 U/g小麥面筋蛋白粉，在溫度40-65°C，水解30-80 min ；C、調(diào)節(jié)pH值7. 5-8. O,向體系中加入小麥面筋蛋白粉重量計O. 08-0. 5%復(fù)合酶制劑，在溫度 25-60°C，水解 1-6 h ；d、水解后,對酶解液進行滅酶,滅酶條件為90-100°C,保持5-10 min，滅酶后將酶解液冷卻至常溫，然后過濾，最后將濾液進行噴霧干燥。
所述的復(fù)合酶制劑為木瓜蛋白酶、大豆多肽水解酶、風(fēng)味蛋白酶和酶穩(wěn)定劑以I: 1.5-3: O. 05-0. 24: O. 01-0. 03 的重量比復(fù)配而成。
所述的堿性蛋白酶的酶活為2. 4 AU/g，胰蛋白酶的酶活為I. 6 AU/g，復(fù)合酶制劑的酶活為I. 8-2. 6 AU/g。
a步驟中調(diào)節(jié)體系pH值所用的堿為氫氧化鈉、氫氧化鉀或磷酸氫二鈉，堿的濃度為 1-4 mol/L。
d步驟中滅酶后將酶解液冷卻至常溫,然后過濾,過濾是用100-120目的濾網(wǎng)除去未反應(yīng)的面筋顆粒。
d步驟中噴霧干燥，采用進風(fēng)溫度120_150°C，出風(fēng)溫度65_90°C，均質(zhì)壓力20-35 MPa，成品粒度80-120目。
本發(fā)明的創(chuàng)新點在于采用多種酶制劑協(xié)同水解、多種水解工藝聯(lián)合處理的方法， 充分結(jié)合小麥面筋蛋白的蛋白結(jié)構(gòu)、蛋白酶的酶切位點、動物營養(yǎng)吸收等特點，開發(fā)出了一種新型的功能性小麥蛋白水解產(chǎn)品。經(jīng)過大量的中試實驗和生產(chǎn)實踐,能夠?qū)崿F(xiàn)年產(chǎn)2萬噸。本發(fā)明生產(chǎn)工藝簡單，周期短，不產(chǎn)生工業(yè)“三廢”，綠色環(huán)保。
本發(fā)明產(chǎn)品為小麥水解蛋白，是通過酶解、過濾、噴霧干燥制成的一種米黃色粉末狀小麥肽，以功能性多肽(彡60%)，活性小肽(彡20%)以及小分子蛋白(彡20%)組成(見表1，附

圖1)，產(chǎn)品口感柔，水解程度適宜，游離氨基酸含量低，反應(yīng)條件溫和，營養(yǎng)損失低， 水解產(chǎn)品具有較高的溶解度和消化率。
表I本發(fā)明產(chǎn)品肽分子量分布
權(quán)利要求
1.小麥水解蛋白工業(yè)化生產(chǎn)的工藝，其特征在于，由以下步驟制得a、把水加入到反應(yīng)釜中，加熱到50-65°C，稱取小麥面筋蛋白粉，按20-40 U/g小麥面筋蛋白粉的比例向反應(yīng)釜中加入堿性蛋白酶，攪拌均勻后再向反應(yīng)釜中加入小麥面筋蛋白粉，小麥面筋蛋白粉和水重量比I: 2. 5-15，同時向反應(yīng)體系中加堿，調(diào)節(jié)體系的pH 9-10. O,反應(yīng)5-25 min后停止加堿；b、當(dāng)體系的pH值在8.5-9.0時，向體系中加入胰蛋白酶，其加入量為35-60 U/g小麥面筋蛋白粉，在溫度40-65°C，水解30-80 min ；C、調(diào)節(jié)pH值7. 5-8. O,向體系中加入小麥面筋蛋白粉重量計O. 08-0. 5%復(fù)合酶制劑，在溫度 25-60。。，水解 1-6 h ；d、水解后,對酶解液進行滅酶,滅酶條件為90-100°C,保持5-10 min，滅酶后將酶解液冷卻至常溫，然后過濾，最后將濾液進行噴霧干燥。
2.根據(jù)權(quán)利要求I所述的小麥水解蛋白工業(yè)化生產(chǎn)的工藝，其特征在于所述的復(fù)合酶制劑為木瓜蛋白酶、大豆多肽水解酶、風(fēng)味蛋白酶和酶穩(wěn)定劑以I: 1.5-3: O. 05-0. 24: O. 01-0. 03的重量比復(fù)配而成。
3.根據(jù)權(quán)利要求I或2所述的小麥水解蛋白工業(yè)化生產(chǎn)的工藝，其特征在于所述的堿性蛋白酶的酶活為2. 4么~8，胰蛋白酶的酶活為1.6 AU/g，復(fù)合酶制劑的酶活為I. 8-2. 6 AU/g。
4.根據(jù)權(quán)利要求I所述的小麥水解蛋白工業(yè)化生產(chǎn)的工藝，其特征在于a步驟中調(diào)節(jié)體系pH值所用的堿為氫氧化鈉、氫氧化鉀或磷酸氫二鈉，堿的濃度為1-4 mol/L。
5.根據(jù)權(quán)利要求I所述的小麥水解蛋白工業(yè)化生產(chǎn)的工藝，其特征在于d步驟中滅酶后將酶解液冷卻至常溫，然后過濾，過濾是用100-120目的濾網(wǎng)除去未反應(yīng)的面筋顆粒。
6.根據(jù)權(quán)利要求I所述的小麥水解蛋白工業(yè)化生產(chǎn)的工藝，其特征在于d步驟中噴霧干燥，采用進風(fēng)溫度120-150°C，出風(fēng)溫度65-90°C，均質(zhì)壓力20-35 MPa，成品粒度80-120 目。
全文摘要
本發(fā)明公開了小麥水解蛋白工業(yè)化生產(chǎn)的工藝，由以下步驟制得a、把水加入到反應(yīng)釜中，按20-40U/g小麥面筋蛋白粉的比例向反應(yīng)釜中加入堿性蛋白酶，攪拌均勻后再向反應(yīng)釜中加入小麥面筋蛋白粉，同時向反應(yīng)體系中加堿，調(diào)節(jié)體系的pH9-10.0，反應(yīng)5-25min后停止加堿；b、當(dāng)體系的pH值在8.5-9.0時，向體系中加入胰蛋白酶，其加入量為35-60U/g小麥面筋蛋白粉，在溫度40-65℃，水解30-80min；c、調(diào)節(jié)pH值7.5-8.0，向體系中加入小麥面筋蛋白粉重量計0.08-0.5%復(fù)合酶制劑，在溫度25-60℃，水解1-6h；d、水解后，對酶解液進行滅酶，然后過濾，最后將濾液進行噴霧干燥。本發(fā)明優(yōu)點蛋白質(zhì)消化率高，易吸收，生產(chǎn)工藝簡單，周期短。
文檔編號A23J3/34GK102907559SQ20121045732
公開日2013年2月6日 申請日期2012年11月15日 優(yōu)先權(quán)日2012年11月15日
發(fā)明者溫志明, 唐波 申請人:溫志明