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      較高的乳清蛋白含量的奶蛋白組分的制備的制作方法

      文檔序號:426459閱讀:341來源:國知局
      專利名稱:較高的乳清蛋白含量的奶蛋白組分的制備的制作方法
      背景技術(shù)
      發(fā)明領域本發(fā)明涉及新的乳組分的制備。特別地,本發(fā)明涉及具有改善的乳清蛋白保持水平和改善的流變學性質(zhì)的乳組分的生產(chǎn)。
      相關(guān)領域描述通常可通過用凝結(jié)劑或凝固劑(例如粗制凝乳酶(rennet))處理乳物流(stream)產(chǎn)生凝結(jié)物或乳漿(serum)來制備乳酪以及乳酪組合物。所述凝結(jié)物是指“凝乳(curd)”,所述乳漿是指“乳清”。所述凝結(jié)物通常包括酪蛋白、脂肪并可進行微生物處理以產(chǎn)生風味。進一步加工可得到乳酪和類似的乳酪組合物。
      所述乳清通常包含幾乎不受所述凝結(jié)劑或凝固劑影響的可溶蛋白質(zhì),所以所述凝結(jié)物并不傾向包含所述初始乳物流的全部蛋白質(zhì)。在現(xiàn)有技術(shù)中公開了眾多通過加入乳清蛋白提高乳酪產(chǎn)量的方法。
      美國專利第4,376,072號教導了通過堿處理與加熱結(jié)合將可溶蛋白與酪蛋白連接的方法。通過加酸至pH約為4沉淀所處理的蛋白并干燥或在pH約為7的堿中重新溶解并干燥。在這一方法中,該可溶蛋白與酪蛋白的有限聚集是可能的。
      酪蛋白與乳清蛋白之間的相互作用同樣也很重要,因為如果對其進行適當控制,這些相互作用可以導致有用的質(zhì)地性質(zhì)。這些性質(zhì)包括溶液粘度,凝膠,質(zhì)地和熱穩(wěn)定性。
      與粗制凝乳酶對酪蛋白的作用相類似,可使用酶,尤其是蛋白活性酶控制酪蛋白與其他蛋白,特別是乳清蛋白之間的相互作用。
      美國專利申請第US2003/0165594號公開了多種使用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(TG)改造乳酪和加工的乳酪的特性的方法??赏ㄟ^與所述酶的溶液接觸來處理乳酪顆?;蛉槔夷?。然后可將該處理的材料轉(zhuǎn)變?yōu)榧庸さ娜槔??;蛘呖墒褂盟鲛D(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理超濾滲余物,所述溶液濃縮并轉(zhuǎn)變成為加工的乳酪。當涉及將原始存在于所述奶中的大量可溶蛋白與所述酪蛋白連接,或所述滲余物的無效濃度時,這些方法具有諸多的限制且效率低下。
      美國專利第US6270814號教導了使用所述轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶的其他方法。該方法采用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理含有酪蛋白、乳清蛋白和乳糖的乳溶液。加入脂肪,酸和鹽;均質(zhì)化所述混合物,然后在加工乳酪的烹調(diào)器(cooker)中與溶化的乳酪混合。烹調(diào)結(jié)束后,將所述熔化物倒出,包裝成加工的乳酪。該方法要求保護的優(yōu)點是在所述制品中降低的乳糖結(jié)晶的傾向,改變所述蛋白的水結(jié)合性質(zhì)以及改善所述制品熔化行為。因為該方法并未損失乳清或排出乳漿,所以該方法并未開發(fā)出轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶能提高產(chǎn)量的性質(zhì)。該發(fā)明也并未教導可采用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理所述組分的制備步驟來改進所述加工乳酪的質(zhì)地。
      美國專利第6572901號教導了使用所述轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶生產(chǎn)乳酪制品的多種方法。采用酸和轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理乳液體??墒褂萌樗崞鹗寂囵B(yǎng)物在所述酶反應階段產(chǎn)生乳酸來制備所述酸。所述反應的乳液體的pH優(yōu)選為4.5-4.7。烹調(diào)所得到的凝乳,且如果所需,凝乳和乳清可以分離。在該方法中沒有使用粗制凝乳酶。如果需要的話可以加入其他乳酪生產(chǎn)組分從而生產(chǎn)最終的乳酪。可使用均質(zhì)化步驟。優(yōu)選的產(chǎn)物是奶油乳酪和松軟乳酪(cottage cheese)。該方法要求保護提高的蛋白產(chǎn)量和質(zhì)地上的益處。由于沒有采用干燥組分的制備步驟,使得不能夠?qū)崿F(xiàn)在不同時間和地點從所述乳酪制品的生產(chǎn)中采用該方法來制備所述酶改造的蛋白。對所述起始乳液體的加熱并未超過正常的巴氏消毒溫度。
      在美國專利第US6224914號公開的方法中,可將含有乳清蛋白的液體(但不包括酪蛋白)進行加熱處理(變性所述蛋白)并用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶進行處理。然后將所述反應液體與含有酪蛋白(但優(yōu)選不用乳清蛋白強化)的乳物流混合。在與所述乳清蛋白反應物流混合之前,可對含有酪蛋白的所述物流進行培養(yǎng)。依照產(chǎn)生隨后轉(zhuǎn)化為乳酪的凝乳和乳清的傳統(tǒng)乳酪制備實踐,可向所述混合物的物流中加入粗制凝乳酶,靜置,然后進行處理。通過在沒有酪蛋白的情況下使用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理所述乳清蛋白,可限制在酪蛋白和乳清蛋白分子之間的交聯(lián)或形成分子結(jié)構(gòu)的能力。
      美國專利第6,093,424號和第6,242,036號還公開了在乳酪生產(chǎn)過程中轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶的用途另一變體。將含有酪蛋白和乳清蛋白的乳液體加熱處理,然后用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理。處理后,加入非凝乳酶蛋白水解酶,其可導致所述凝乳和乳清的形成與分離。使用公知的乳酪制備方法處理所述凝乳使其成為乳酪。所要求的乳酪產(chǎn)量顯著增加,無需酸化至pH<5.5就可以形成凝乳。
      在日本專利第JP-A 3160957號公開的方法中,可在pH5-9使用所述酶(TG)處理奶、再生奶或酪蛋白酸鹽溶液,噴霧干燥以生產(chǎn)改性的奶蛋白組分。由于所述處理溶液較高的粘度或其成為凝膠的趨勢,所述干燥過程的效率較低。其并沒有公開酸化所述酶處理的溶液生成蛋白濃縮物并分離乳漿的步驟。
      國際公開第WO 0170041A1號和第WO 0170042A1號分別教導了使用酶TG生產(chǎn)酶處理酪蛋白酸鹽組分,并且旋轉(zhuǎn)干燥用于加工乳酪生產(chǎn)過程中的所述處理溶液的方法。施梅爾特(Schmelter),馮迪杰克(van Dijk)和克拉克(Clark)指出采用這樣的酶處理高粘度(或凝膠性質(zhì))的蛋白溶液將無法進行噴霧干燥,因為只有極細小的固體才能被用于所述干燥器給料物流(5-20%固體)中。施梅爾特(Schmelter),馮迪杰克(van Dijk)和克拉克(Clark)還教導了采用旋轉(zhuǎn)干燥可以克服這樣的困難,其中所述酶處理的給料中的固體濃度為5-30%。
      在國際公開第WO 9319610號公開的方法中,可使用所述TG酶處理含有奶蛋白的溶液。其權(quán)利要求為當所述處理溶液被酸化(或者直接加酸或者通過(乳酸)發(fā)酵)為2.8<pH<5.2時,所述處理溶液中的蛋白是穩(wěn)定的,并且不會沉淀或形成凝乳+乳漿/乳清。在一個實施方案中,使用所述酶制備了酸乳(yoghurt),并且噴霧干燥形成了隨后可再生為酸乳的干燥的粉末組分。但并未公開制備蛋白濃縮物或分離所述乳漿的酸沉淀步驟??梢娫摪l(fā)明確實沒有特意地教導這一步驟。所述噴霧干燥方法效率低下。
      在國際公開第WO 9322930號公開的方法中,可采用諸如粗制凝乳酶的凝固酶,幾秒鐘后再使用所述TG酶處理含有奶蛋白(酪蛋白)的溶液。一段反應時間后可得到微顆粒蛋白產(chǎn)物。該發(fā)明既沒有公開將所述奶預熱處理、或用所述酶處理溶液進行酸化生產(chǎn)蛋白濃縮物并分離所述乳漿的步驟,也沒有公開生產(chǎn)粉末狀組分的干燥步驟。
      已證明在乳液體中,一些主要的乳清蛋白(球狀乳清蛋白)幾乎不與所述酶TG發(fā)生反應((Ikura等人,轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶的用途,適于高產(chǎn)特異性產(chǎn)物的底物蛋白氨基基團的可逆封閉(Use of transglutaminase.Reversible blocking of amino groups in substrate proteins for a high yieldof specific products.)Agric.Biol.Chem.1984,48,2347-2354)。然而,其反應性可通過這些蛋白的部分變性顯著地改善(Ikura等人,1984年)。
      此外,在德瓊(De Jong),鮑曼斯(Boumans)和溫嘉德(Wijngaards)在國際公開第WO 02/35942號中報道了奶中抑制劑的發(fā)現(xiàn),以及“在酶TG加入前對所述脫脂奶的強(intensive)預熱處理導致了較高程度的交聯(lián)”。德瓊,鮑曼斯和溫嘉德還發(fā)現(xiàn)溫度高于約80℃的處理導致所述奶中所述抑制劑的失活。但是在德瓊,鮑曼斯和溫嘉德并未教導還需要多少熱處理才可超過所描述的“強”。
      本發(fā)明期望生產(chǎn)出新的組分,該組分可在多種制品的生產(chǎn)過程中產(chǎn)生增強的性能,該制品具有作為重要功能特性的粘度或凝膠性,并且可進行高效地制備。
      所以本發(fā)明的目的在于向?qū)崿F(xiàn)這些迫切要求邁進,或至少為公眾提供有用的選擇。
      發(fā)明概述本發(fā)明在一方面,提供了生產(chǎn)蛋白組合物的方法,包括步驟a)將乳物流(stream)加熱至50℃-95℃,維持10秒-30分鐘的時間;b)將所述物流的pH調(diào)節(jié)至6.0至約8;c)向所述物流中加入轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶,將pH維持在6-8、溫度維持在20℃-65℃足夠長時間以形成蛋白組合物,然后將所述轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶失活;
      d)當需要時冷卻所述物流;及e)通過以下任意步驟調(diào)節(jié)得自步驟d)的物流的反應條件,來引起所述蛋白組合物中的酪蛋白凝結(jié);i)將所述pH調(diào)節(jié)至低于5.5,向所述物流中加入能使κ-酪蛋白轉(zhuǎn)化成對(para)-κ酪蛋白的酶,形成蛋白濃縮物;或ii)將所述物流的pH調(diào)節(jié)至約4.5-4.8,形成蛋白濃縮物;f)回收所形成的所述蛋白濃縮物。
      在一個實施方案中,在步驟a)之前將所述乳物流的pH調(diào)節(jié)至8-12。
      在另一實施方案中,在步驟e)的i)中,所述的酶是動物來源、植物來源或微生物來源的凝乳酶,優(yōu)選為粗制凝乳酶。
      在另一實施方案中,在步驟e)中,在加入所述酶或降低所述pH之前,將得自步驟d)中的所述物流冷卻至低于約30℃,然后升高至25℃-60℃,優(yōu)選為35℃-55℃,最優(yōu)選為40℃-50℃,維持1秒-10分鐘,優(yōu)選為5秒-200秒,更優(yōu)選為10秒-100秒。
      在另一實施方案中,其中所述乳物流是脫脂奶。
      在另一實施方案中,步驟e)包括將得自步驟d)的物流分成兩部分,將其中一部分的pH調(diào)節(jié)至低于5.5,并加入能使κ-酪蛋白轉(zhuǎn)化成對-κ酪蛋白的酶,形成蛋白濃縮物;將另一部分的pH調(diào)節(jié)至約4.5-4.8,形成蛋白濃縮物,將所述兩部分合并成含有所述蛋白濃縮物的單一物流。
      在另一選擇中,在步驟a)之前將pH調(diào)節(jié)至9.0-11.0,優(yōu)選為約9.5。
      在另一選擇中,在步驟a)中加入稀堿,優(yōu)選為氫氧化鈉溶液調(diào)節(jié)所述pH。
      在另一選擇中,步驟a)中的所述溫度為約60℃-90℃,優(yōu)選為70℃-85℃。
      在另一選擇中,步驟a)中的所述維持時間為20秒-500秒,優(yōu)選為50秒-400秒。
      在另一選擇中,在步驟b)中通過加入稀釋的食品級酸,優(yōu)選為硫酸或鹽酸調(diào)節(jié)所述pH。
      在另一選擇中,在步驟c)中將所述溫度調(diào)節(jié)至約40℃-60℃。
      在另一選擇中,在步驟c)中以0.1-20單位酶/克奶蛋白的比例加入轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶,所述奶蛋白存在于得自步驟b)的所述物流中。
      在另一選擇中,以約0.5-10,優(yōu)選為0.5-5單位酶/克奶蛋白的比例加入所述轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶。
      在另一選擇中,在約30分鐘-24小時,優(yōu)選為1-10小時完成步驟c)。
      在另一實施方案中,在步驟c)中通過加熱失活所述轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶。
      在另一實施方案中,在向步驟e)的i)中加入所述酶之前,將所述pH調(diào)節(jié)至5.0-5.5。
      在另一實施方案中,所述酶為粗制凝乳酶,且當加入所述粗制凝乳酶時,所述物流的溫度為約5℃-60℃。
      在另一實施方案中,允許所述粗制凝乳酶反應約1分鐘-12小時。
      在另一實施方案中,在所述酪蛋白凝結(jié)后,將所述物流冷卻到約20℃以下。
      在另一實施方案中,在步驟e)中,通過加入稀釋的食品級酸,優(yōu)選為硫酸或鹽酸調(diào)節(jié)所述pH。
      在另一實施方案中,所述方法包括干燥得自步驟f)中的所述蛋白組合物的附加步驟。
      在又一實施方案中,所述方法包括溶解得自步驟f)中的所述蛋白組合物的步驟。
      在又一實施方案中,向所述溶解的蛋白中加入奶油,奶脂肪或食用油。
      本發(fā)明還涉及通過上述定義的方法制備的奶蛋白濃縮物。
      在又一實施方案中,本發(fā)明涉及奶蛋白濃縮物,其中乳物流中所述至少50%乳清蛋白與得自所述乳物流的酪蛋白結(jié)合,該乳清蛋白從所述乳物流中制備。
      在又一實施方案中,本發(fā)明的奶蛋白濃縮物,其在pH9.5的8%(w/w)蛋白水溶液的粘度為至少1000厘泊(cPoise),優(yōu)選為2000-2500厘泊。
      在又一實施方案中,在水溶液中形成的所述奶蛋白濃縮物的檸檬酸鹽凝膠具有G’為至少500Pa的小張力彈性系數(shù),所述凝膠的蛋白濃度(濕重)為16-20%、pH為5.6-5.7。
      優(yōu)選地,所述小張力彈性系數(shù)G’為500-6000Pa。
      在又一實施方案中,在水溶液中形成的所述奶蛋白濃縮物的磷酸鹽凝膠具有G’為至少450Pa的小張力彈性系數(shù),所述凝膠的蛋白濃度(濕重)為19-20%、pH為5.7-5.9。
      優(yōu)選地,所述小張力彈性系數(shù)G’為450-4000Pa。
      在又一實施方案中,本發(fā)明還包括將以上方法定義的產(chǎn)物作為進一步處理的組分與其他組分,在制備食品,優(yōu)選為乳酪和加工的乳酪制品中的用途。
      以上對本發(fā)明的一些優(yōu)選實施方案進行了描述并指出了幾種可能的修改,但本領域所屬技術(shù)人員應該理解在不偏離本發(fā)明的范圍之內(nèi)還可進行其他的修改。
      可認為本發(fā)明單獨或集合地包括了本申請說明書所涉及或指出的部分、元素以及特征,以及所述部分、元素或特征中的任意兩種或更多的任意或所有組合;當本文中所提到的特異的整體具有本發(fā)明所涉及的本領域的公知等價物時,可認為已將這些公知的等價物包括在本發(fā)明內(nèi),就像對其進行單獨給出一樣。
      本發(fā)明包含以上所述部分并包括由以下實施例給出的部分。
      附圖的簡要描述

      圖1所示為基于本發(fā)明一種實施方案的方法流程圖。
      發(fā)明詳述在本文中,“乳物流(dairy stream)”是指含有奶蛋白的任意基于乳制品的液體。示例有全奶,脫脂奶和奶蛋白濃縮物。還可以包括再生的粉。
      本發(fā)明涉及組分的制備,所述組分是通過酶反應導致的蛋白-蛋白之間的相互作用形成的。通過這種相互作用形成的聚合物是復合物。本發(fā)明特別的興趣在于涉及酪蛋白分子(酪蛋白微球體)與其他蛋白之間,特別是與可溶蛋白之間,更特別的是與乳清蛋白之間的反應;以及由此產(chǎn)生的產(chǎn)物。當用于食品系統(tǒng)時,發(fā)現(xiàn)所形成的組分新穎,具有有用的粘性和凝膠性表現(xiàn)??稍诰哂心茉谥T如相互分子間或分子中形成連接的酶的條件下,將酪蛋白和可溶蛋白反應制備所述聚合物單位。
      附圖的詳細描述可從包括再生脫脂奶粉的任意方便來源中使用脫脂奶(無脂肪奶)。如果使用的是脫脂奶粉,那么低熱的奶粉是優(yōu)選的。
      可選擇地,在所述方法的適宜的階段,可使用膜過濾對所述奶進行濃縮。其中一個優(yōu)選實施方案就是使用超濾濃縮所述奶蛋白。
      在可選擇的巴氏消毒完成后,可使用稀堿處理所述脫脂奶物流,使其pH為9-11,優(yōu)選為約9.5。優(yōu)選的堿是氫氧化鈉。將所述堿性的奶加熱至50℃-95℃,更優(yōu)選為60℃-90℃,最優(yōu)選為70℃-85℃。將所加熱的奶在此溫度維持10秒-30分鐘,優(yōu)選為20秒-500秒,最優(yōu)選為50秒-400秒。
      可選擇地,在用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶進行處理之前,可對所述奶進行加入或去除鈣的處理。相對應地,轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶可選擇性的具有活性或在鈣的存在下失活。鈣失活酶是優(yōu)選的。
      經(jīng)過堿加熱處理后,用酸將所述奶物流中和至pH6.0-8.0,更優(yōu)選為pH6.5-8.0。優(yōu)選地,將所述中和奶的溫度調(diào)節(jié)至20℃-80℃,更優(yōu)選為30℃-70℃,最優(yōu)選為50℃-60℃。
      以0.1-20單位(US)酶/克奶蛋白的比例向中和的奶中加入轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶,更優(yōu)選為0.5U-10U酶/克奶蛋白,最優(yōu)選為1U-10U酶/克奶蛋白。允許所述酶處理奶的反應時間為30分鐘-24小時,更優(yōu)選為1小時-10小時。在圖1所示的實施方案中,所述維持時間為3小時。任意地,在所述酶反應期間,可對所述溶液進行攪拌。
      在所述反應完成之后,可任意地加熱處理所述奶以使酶失活。
      在所述轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶反應步驟完成之后,可將所述物流分為兩部分。
      可選擇地,在其中一部分中,可將所述奶物流與能將κ-酪蛋白轉(zhuǎn)化成對-κ酪蛋白的酶反應。在優(yōu)選實施方案中,將所述pH調(diào)節(jié)至5-6,并加入能形成對-κ酪蛋白的酶。優(yōu)選的酶是粗制凝乳酶,優(yōu)選的溫度為5℃-30℃,維持1分鐘-12小時。
      將所述轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶反應之后的另一部分物流冷卻至<20℃,并酸化至酪蛋白的等電點??墒褂萌我膺m宜的食品級酸,但諸如硫酸或鹽酸的無機酸是優(yōu)選的,且優(yōu)選的pH為4.5-4.8,更優(yōu)選為4.5-4.7。
      在每一分離的物流部分,或?qū)⑺鑫锪骱喜⒅?,可將所述物流加熱至?5℃-60℃,優(yōu)選為35℃-55℃,更優(yōu)選為40℃-50℃。在該溫度的烹調(diào)時間維持1秒-10分鐘,優(yōu)選為5秒-200秒,最優(yōu)選為10秒-100秒。
      可使用任意適宜的方法從所述乳漿中分離所沉淀的蛋白,優(yōu)選為過篩(screen)和/或傾析(decanter)??蛇x擇地,可用水洗滌所回收的蛋白。
      在另一可選擇的方法中,無需將所述兩種物流合并,可將其分別處理。在可選擇的部分中的所述蛋白沉淀都可用作為未分開的加工物流中的相互替換。
      在一種替換形式中,可使用任意適宜的方法干燥所述蛋白濃縮物。
      在另一種替換形式中,可通過加入堿溶解所述蛋白濃縮物。
      優(yōu)選的堿為氫氧化鈉,氫氧化鉀,氫氧化鈣,氫氧化鎂和氫氧化銨??煽紤]將所述堿合并。所述溶液的優(yōu)選pH為6.0-8.0。可選擇地,如果需要,可加入少量酸將所述pH調(diào)回優(yōu)選范圍。
      可向所述蛋白溶液中可選擇地加入的奶油,奶脂肪或食用油??蛇x擇地,可將所述處理的奶均質(zhì)化。
      在干燥之前可對所述蛋白溶液進行熱處理,在所述熱處理之前可將所述pH調(diào)節(jié)至6.0-8.0從而使粘度最小化。
      在一方面,無需干燥就可將所述蛋白溶液用作組分。在另一方面,可將所述蛋白溶液干燥并用作干燥的組分。
      可使用任意方便的設備干燥所述蛋白溶液,優(yōu)選為噴霧干燥。
      干燥組分的用途根據(jù)本發(fā)明制備的干燥組分可用于一系列質(zhì)地改造的食品和凝膠。加工的軟乳酪(cheese spreads)和加工的乳酪就是因加入本發(fā)明所述組分而具有特別優(yōu)點的食品例子。
      可將所述干燥組分用于諸多食品的制備,該食品包括但不限于酸乳,奶油蛋羹(custard),奶昔(milk shake),沙司(sauce),涂抹料(spread),蘸料(dip),乳酪制品,冰激凌,加工乳酪,甜點,豆腐(tofu),豆腐制品和飲料。
      直接用途在另一方面,可免除所述干燥程序,而將所述濕蛋白鹽(洗滌的或未洗滌的)直接用做一系列質(zhì)地改造的食品和凝膠生產(chǎn)中的組分。加工的軟乳酪和加工的乳酪就是因加入本發(fā)明所述組分而具有特別優(yōu)點的食品例子。
      本發(fā)明包含以上所述部分并包括由以下實施例給出的部分。
      實施例下列非限制性實施例通過與根據(jù)現(xiàn)有技術(shù)制備的組分比較,比較了根據(jù)本發(fā)明制備的組分的特性,并說明了根據(jù)本發(fā)明制備的所述組分的應用。
      實施例1酶處理對酪蛋白和可溶蛋白相互作用的影響對三份800ml脫脂奶的樣品進行分別處理●樣品1第一用堿處理和不使用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶。
      ●樣品2第二不用堿處理但使用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(TG Activa,Ajinomoto Co.Inc.,東京)。
      ●樣品3第三在近中性pH進行堿加熱和酶反應的合并處理。樣品1(未使用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理的脫脂奶)
      用5% NaOH處理脫脂奶使pH達到9.5。在約75℃的水浴中加熱所述溶液3分鐘。將所述處理溶液冷卻到約30℃,然后用5% H2SO4酸化至pH6.5,加入1ml粗制凝乳酶。然后再加入酸將pH降低至5.4,將溫度升高至45℃。在薄棉布(muslin cloth)中壓榨收集所述蛋白凝結(jié)物。收集所述乳漿進行分析。
      樣品2(轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理的脫脂奶)用少量5% NaOH將脫脂奶的pH調(diào)節(jié)至7.5,然后用6U轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶/克奶蛋白(Activa TG約1100U/g,Ajinomoto Co.Inc..)處理,并在55℃的水浴中維持75分鐘進行所述反應。將所述處理溶液冷卻到約30℃,然后用5% H2SO4酸化至pH5.4,再加入粗制凝乳酶(1ml),將溫度升高至45℃。令人驚奇的是,所述蛋白凝結(jié)并可通過薄棉布壓榨收集。收集所述乳漿進行分析。
      樣品3(加熱/pH處理以及轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶)如同對樣品1進行的處理一樣,用5% NaOH處理脫脂奶使pH達到9.5,并在75℃熱處理3分鐘。然后,如同對樣品2進行的處理一樣,加酸將pH降低至7.5,然后用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶進行處理。用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶進行反應75分鐘后,將所述樣品冷卻到約30℃,用5% H2SO4酸化至pH5.4,再加入粗制凝乳酶(1ml),將溫度升高到45℃。令人驚奇的是,所述蛋白凝結(jié)并可通過薄棉布壓榨收集。收集所述乳漿進行分析。
      使用高效液相色譜(HPLC)對所述乳漿樣品進行蛋白分析(艾爾嘉等人(Elgar et al.),通過聚苯乙烯-二乙烯基苯的反相高效液相色譜對包括朊間質(zhì)蛋白胨和酪蛋白巨肽的主要牛乳清蛋白質(zhì)的同步分離與定量(Simultaneous separation and quantitation of the major bovine wheyproteins including proteose peptone and caseinomacropeptide byreversed-phase high-performance liquid chromatography onpolystyrene-divinylbenzene.)J.of Chromatography A.878,183-196,2000)。所述蛋白的HPLC分析結(jié)果如表1所示。
      表1從乳漿中去除乳清蛋白的程度所表現(xiàn)的乳漿蛋白分析結(jié)果
      當采用pH操作,加熱和酶方法共同處理酪蛋白和可溶(乳清)蛋白的混合物時,并沒有什么基礎理論來指導本領域所屬技術(shù)人員意識到在這種處理或另一種處理的組合中,究竟哪些蛋白會相互作用。表1中的結(jié)果顯示通過pH和加熱合并處理的蛋白的相互作用與僅通過轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理的蛋白的相互作用明顯不同。令人驚奇的是,所述合并的處理可得到所述乳清蛋白與所述酪蛋白之間意料不到的附加的結(jié)合或相互作用。
      實施例2蛋白鹽的制備及來自其的溶液粘度對一組1000ml新鮮脫脂奶的樣品進行一系列處理●以1∶18,000v/v的比例在溫度為約9℃條件下向脫脂奶樣品中加入粗制凝乳酶(RENCO“澳大利亞雙倍力量(Australiandouble strength)”[280國際凝結(jié)單位/mL]),在冰箱中維持過夜。然后在水浴中將所述樣品加熱至約45℃進行凝結(jié)并烹調(diào)所述蛋白(樣品稱為“粗制凝乳酶酪蛋白”)。
      ●用0.5M硫酸將脫脂奶酸化至pH5.4,在水浴中加熱至約30℃,然后進行如上所述的凝乳酶處理。當有凝塊形成時,將所述樣品在水浴中加熱至約45℃烹調(diào)所述蛋白(樣品稱為“粗制凝乳酶酸化酪蛋白”)。
      ●向脫脂奶樣品中加入堿(0.5M NaOH)至pH9.5,然后加熱至75℃維持3分鐘。加入0.5M硫酸至pH4.6沉淀所述蛋白(樣品稱為“總奶蛋白鹽”)。
      ●加入堿(0.5M NaOH)至pH9.5,然后加熱至75℃維持3分鐘。將所述樣品冷卻至30℃,然后加入0.5M硫酸至pH5.4,再加入粗制凝乳酶凝結(jié)所述蛋白。當有凝塊形成時,在45℃烹調(diào)所述樣品沉淀所述蛋白(樣品稱為“粗制凝乳酶化總奶蛋白鹽”)。
      ●加入堿(0.5M NaOH)至pH7.5,然后加熱至75℃維持3分鐘。將所述樣品冷卻至50℃,然后以6U/g蛋白的比例加入轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(Ajinomoto,Activa TG),并將所述混合物維持75分鐘。然后將所述樣品冷卻至45℃,用0.5M硫酸酸化至pH4.6沉淀所述蛋白(樣品稱為“TG奶蛋白鹽”)。
      ●加入堿(0.5M NaOH)至pH7.5,然后加熱至75℃維持3分鐘。將所述樣品冷卻至50℃,然后以6U/g蛋白的比例加入轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(Ajinomoto,Activa TG),并將所述混合物維持75分鐘。然后將所述樣品冷卻至30℃,用0.5M硫酸酸化至pH5.4再加入粗制凝乳酶凝結(jié)所述蛋白。當有凝塊形成時,在45℃烹調(diào)所述樣品沉淀所述蛋白(樣品稱為“TG/凝乳化蛋白鹽”)。
      ●加入堿(0.5M NaOH)至pH9.5,然后加熱至75℃維持3分鐘。用0.5硫酸將所述樣品調(diào)節(jié)至pH7.5。將所述樣品冷卻至50℃,然后以6U/g蛋白的比例加入轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(Ajinomoto,ActivaTG),并將所述混合物維持75分鐘。然后將所述樣品冷卻至30℃,用0.5M硫酸酸化至pH5.4再加入粗制凝乳酶凝結(jié)所述蛋白。當有凝塊形成時,在45℃烹調(diào)所述樣品沉淀所述蛋白(樣品稱為“TG/凝乳化總奶蛋白鹽”)。
      ●加入堿(0.5M NaOH)至pH9.5,然后加熱至75℃維持3分鐘。用0.5硫酸將所述樣品調(diào)節(jié)至pH7.5。將所述樣品冷卻至50℃,然后以6U/g蛋白的比例加入轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(Ajinomoto,ActivaTG),并將所述混合物維持75分鐘。然后將所述樣品冷卻至45℃,用0.5M硫酸酸化至pH4.6沉淀所述蛋白(樣品稱為“TG/總奶蛋白鹽”)。
      在薄棉布中收集每種樣品中沉淀的蛋白,通過壓榨去除剩余的乳漿。將回收的蛋白重新溶解于0.5M NaOH,得到pH9.5的蛋白鹽溶液。
      可加入水將所述樣品濃度標準化為8.0%的固體,如果所述材料不完全可溶或部分凝膠,則將所述樣品稀釋成4.0%固體濃度。使用配有No.2柱子的Brookfield LV粘度計在50℃測定每個樣品的粘度。
      表2給予不同處理的樣品的粘度結(jié)果(順序如上所述)
      表2中的結(jié)果說明與所述處理條件合并的所述轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理對所述蛋白溶液的粘度具有顯著的和令人驚奇的作用。
      實施例3干燥配料的制備以及所形成凝膠的性質(zhì)對新的一組(10L)新鮮脫脂奶的樣品進行如實施例2的處理a.粗制凝乳酶酪蛋白,b.粗制凝乳酶酸化酪蛋白,c.總奶蛋白鹽,d.粗制凝乳酶化總奶蛋白鹽,e.TG/粗制凝乳酶化總奶蛋白鹽,f.TG/總奶蛋白鹽,g.TG蛋白鹽。
      將新鮮脫脂奶加熱至75℃維持3分鐘(未調(diào)pH)。將所述樣品冷卻至50℃,然后以6U/g蛋白的比例加入轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(Ajinomoto,Activa TG),并將所述混合物維持75分鐘。然后將所述樣品冷卻至45℃,用0.5M硫酸酸化至pH4.6沉淀所述蛋白(樣品稱為“TG蛋白鹽”)。
      然后在實驗室UniGlatt干燥器中(Glatt Process Technology GmbH,德國),采用標準干燥條件將回收自所述乳漿(乳清)的不可溶蛋白干燥成粉末,使其終水分含量為約3%。為了進一步處理,將每種樣品的粉末研磨至通過600μm網(wǎng)篩。
      h.依據(jù)以下實施例5中所述的方法,半商業(yè)化制備了另外的“可溶解的TG/總奶蛋白鹽”樣品。
      凝膠的制備將每種所述組分粉末的樣品都轉(zhuǎn)變成檸檬酸鹽凝膠或磷酸鹽凝膠的標準組合(set)。
      檸檬酸鹽凝膠這是為了制備重量約50g,具有約16%蛋白和pH5.7的凝膠樣品。
      通過反復試驗確定了達到所需要pH的二水合檸檬酸三鈉(TSA)與檸檬酸(CA)的比例。所使用的組分重量如表3所示。
      表3檸檬酸鹽凝膠的凝膠制劑中的用量
      在室溫下實施以下方法。
      1.向100ml塑料罐中稱入水。
      2.稱出TSC和CA,加入所述的水中,用刮勺攪拌至溶解。
      3.然后稱出所述蛋白鹽組分,并加入到所述溶解的鹽中,攪拌至分散。
      4.用刮勺攪拌所述混合物幾分鐘,然后用隨后的30-40分鐘間斷地攪拌。
      5.將含有所得凝膠/混合物的塑料罐密封(螺紋上緊頂端),將其放入冰箱,使得所述凝膠結(jié)構(gòu)完全發(fā)育并保持穩(wěn)定,直到進行流變學檢測(在24-48小時之后)。
      6.在進行質(zhì)地分析之前,將所述凝膠從冰箱中取出并恢復至室溫(約20℃)。
      磷酸鹽凝膠這是為了制備重量約50g,具有約17%蛋白和pH5.7的凝膠樣品。
      加入一組量的六偏磷酸鈉(SHMP),以及不同量的5M鹽酸(HCl)和5M氫氧化鈉(NaOH)得到所需要的pH(所述比例需要通過反復試驗確定)。所使用的組分重量如表4所示。
      表4磷酸鹽凝膠的凝膠制劑中用量
      在室溫進行如下方法。
      1.向100ml塑料罐中稱入水。
      2.稱出SHMP,加入水中,用刮勺攪拌至溶解。
      3.向所述水中加入HCl和NaOH并攪拌。
      4.然后稱出所述蛋白鹽組分,并加入所述溶解的鹽中,攪拌至分散。
      5.用刮勺攪拌所述混合物幾分鐘,然后用接下來的20-30分鐘間斷地攪拌。
      6.將含有所得凝膠/混合物的塑料罐密封(螺紋上緊頂端)。
      7.在制得所述凝膠后的1-2小時進行流變學檢測。
      可通過測定所得產(chǎn)物樣品的小張力擺動彈性系數(shù)(G’)對質(zhì)地進行評價。使用李S.K.(Lee S.K.)和克羅斯特梅爾H.(Klostermeyer H.),Lebensm-Wiss.U-Technol.,34,288-292(2001)描述的方法,利用質(zhì)地分析儀TAAR2000流變儀在0.1Hz和0.005的張力得到了所述小張力擺動彈性系數(shù)。(彈性系數(shù)的詳細描述可見法利J.D.(Ferry,J.D.)編輯,聚合物的粘性(Viscoelastic Properties of Polymers),第3版,紐約.JohnWiley &amp; Sons.1980年)。
      所得結(jié)果如表5所示。
      表5從蛋白鹽組分制備的凝膠的性質(zhì)
      表5中的結(jié)果說明新的TG處理的配料是可溶解的,并可轉(zhuǎn)變?yōu)樵谑称废到y(tǒng)中很有應用前景的凝膠。與常規(guī)處理的對照(即非TG處理的樣品)相比,該結(jié)果也說明了TG處理的組分在所述pH范圍內(nèi)對小張力凝膠強度具有顯著和潛在的有益作用,這對許多食品來說相當重要,其中乳酪,加工的乳酪和加工的軟乳酪是重要的例子。
      實施例4模型加工軟乳酪的制備和性質(zhì)采用模型軟乳酪配方,當有脂肪或油存在時,使用上述系列(a-g)組分來確定是否可得到令人滿意的乳化液并形成凝膠,并且所得為何種質(zhì)地(以G’測定)。
      基本配方用于制備涂抹料的配方如表6所示。
      表6制備涂抹料樣品的組分用量
      目的組合物所述涂抹物具有如表7所示的名義組合物。
      將TCA、CA和鹽溶解于塑料燒杯中的水中。加入所選擇的蛋白鹽組分,例如粗制凝乳酶酪蛋白,并且混合。一旦分散完成,將所述容器在室溫凈置2小時,偶爾對所述水合混合物進行攪拌。向所述水合的材料中加入大豆油、乳清蛋白濃縮物(ALACEN 392TM,F(xiàn)onterraCo-operative Group Limited,奧克蘭,新西蘭)和乳糖粉末,用手劇烈震蕩所述混合物30秒。然后將所述混合物小心地轉(zhuǎn)入RVA小罐,使用下述攪動組合進行烹調(diào)
      200rpm 30秒;300rpm 2分30秒;600rpm 3分鐘;1000rpm 1分鐘;2000rpm 7分鐘。
      在最初5分鐘將所述溫度保持在25℃。在接下來的3分鐘將所述溫度升高至85℃,并維持至烹調(diào)完畢(總時間為13.5分鐘)。
      將所述熱的涂抹物樣品轉(zhuǎn)移至塑料小罐中,加蓋,然后在流水中冷卻15分鐘。然后將所述容器轉(zhuǎn)移至冰箱(5℃)。使用TAAR2000(TAInstruments-Waters LLC,新塞,美國)質(zhì)地分析儀在第7天測定所述質(zhì)地(G’)三次。所述小張力擺動彈性系數(shù)(G’)的測定條件為20℃,0.1Hz和0.005張力。
      涂抹物的質(zhì)地所述涂抹物質(zhì)地的測定值G’如表8所示。
      表8涂抹物樣品特性的總結(jié)
      (表8中的G’值是由每種組分制備的至少兩個批次以及由每批次質(zhì)地測定的三次重復的平均值。)表8中的結(jié)果說明所述TG組分能形成令人滿意的模型涂抹物,所述TG處理能極大地提高所述涂抹物的質(zhì)地。
      實施例5加工乳酪切片的制備以半商業(yè)化水平制備了溶解的TG處理的總奶蛋白鹽的測試樣品。
      取脫脂奶并用稀氫氧化鈉將其調(diào)節(jié)至pH9.6。將所述奶加熱至78℃并維持約200秒。
      然后將所述奶冷卻至低于20℃,并且用稀硫酸酸化回pH7.0。再將所述奶加熱至50℃,以1∶2000(酶∶蛋白)加入TG酶(Ajinomoto濃縮物)。隨后將所述奶在50℃維持約2.5小時,再冷卻至約20℃,并且用稀硫酸酸化至pH4.6。
      然后將所述乳加熱至約55℃,從所述乳清乳漿中分離所沉淀的蛋白。將所述沉淀的蛋白(凝塊)洗滌至不含有乳糖和礦物質(zhì),然后用水稀釋至約15-20%總固體。然后用稀氫氧化鈉調(diào)節(jié)至pH6.8使所述蛋白懸液溶解。然后將所述溶解的奶蛋白噴霧干燥成蛋白含量約為90%、水分含量約為4%的可溶粉末配料。
      然后使用該樣品制備下述的加工乳酪。
      加工乳酪制備使用表9所示的配方制備了一批加工乳酪切片。
      表9加工乳酪的配方
      (1)向40lb雙螺旋Blentech乳酪加工烹調(diào)器中加入黃油。將所述脂肪處理至半流體狀。
      (2)加入根據(jù)本發(fā)明制備的蛋白鹽組分,然后加入鹽,混合直至得到光滑的糊狀物,通常需要1-2分鐘。
      (3)加入作為基礎的切達乳酪,乳化鹽,乳清粉,乳清濃縮物粉和著色劑,將所述材料混合至均一,從加工第1步算起通常需要5分鐘。
      (4)然后加入水和酸,繼續(xù)混合所述材料直至均一。
      (5)將所述材料直接蒸汽加熱和/或間接加熱,并用3-7分鐘時間攪動至約85℃。
      (6)將所述融化的材料倒入涼的工作臺,一旦成型后,將其切成方形的切片。
      使用基于本發(fā)明的組分制作的切片具有高質(zhì)量加工乳酪的特性。
      實施例6在IWS加工乳酪中轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理蛋白鹽的應用,其對質(zhì)地的影響及與對照的比較背景本實驗的目的是為了確定含有轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理蛋白組分的加工軟乳酪系統(tǒng)中觀察到的超硬度可以應用于加工乳酪切片系統(tǒng)(例如,單獨包裝的切片[IWS])。第一種配方(對照)是基于使用選定的乳酪混合物來提供所需質(zhì)地與風味組合的傳統(tǒng)IWS配方??蛇x用所述對照中組分的特定組合制備柔軟粘性的切片。第二種配方(配方2)具有相對與對照的相同的目的組合物(%蛋白,%脂肪,%鹽,%濕度和pH),但是某些未成熟乳酪,即負責產(chǎn)生形體(質(zhì)地)的乳酪成分被適量的轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理的粗制凝乳酶化TMP所替換,所述非乳酪組分也據(jù)此重新平衡。
      配方所述配方如圖10所示??偟哪康慕M合物如圖11所示。
      表10用于對照和配方2中的組分
      *由方塔拉合作集團有限公司(Fonterra Co-operative GroupLimited),奧克蘭,新西蘭提供。
      目的組合物所述目的組合物是基于所述烹調(diào)程序開始時的制備配方。所述終IWS組合物可包含輕微較低的水分以及相對應地其他成分的升高。
      表11 IWS切片的組合物
      程序按如下描述制備IWS樣品。
      對照將所述乳酪切碎并與所述剩余組分一起放置于塑料燒杯中(全部在室溫)。用手劇烈混合所述混合物30秒。然后將所述混合物小心地轉(zhuǎn)入RVA小罐,在RVA(Rapid Visco Analyser[RVA-4],NewportScientific,Warrieword,澳大利亞)中使用下述混合組合進行烹調(diào)1.0rpm 30秒;2.20rpm 30秒;3.100rpm 1分鐘;4.200rpm 1分鐘;5.600rpm 7分鐘。
      用4分鐘將所述溫度從25℃升高至85℃的烹調(diào)溫度,穩(wěn)定維持至烹調(diào)完畢(總時間為10分鐘)。
      在所述烹調(diào)階段的末期,由所述RVA的扭矩讀數(shù)給出了所述熔化物的指示性粘度。其范圍是1400-1500(任意單位)。所述熔化的材料是光滑和均質(zhì)的。
      將所述熱產(chǎn)物倒在聚丙烯膜上,在其上再放第二層膜。然后將所述產(chǎn)物輾平形成厚度2mm的IWS切片。
      重復所述程序。
      然后將所述IWS切片放置于塑料袋中,然后轉(zhuǎn)移至冰箱中(5℃)預冷的鋁盤中。允許所述質(zhì)地穩(wěn)定5天之后,測定所述切片的硬度(質(zhì)地G’)。
      配方2將檸檬酸三鈉和鹽溶解于塑料容器中的水中。然后加入TG TMP并混合。一旦分散完成,將所述容器在室溫凈置2小時,偶爾對所述水合混合物進行攪拌。向塑料燒杯中加入碎乳酪、黃油、Alacen 392TM、乳糖和檸檬酸,并加入水合的TG TMP混合物。用手劇烈混合所述混合物30秒,隨后將所述混合物小心地轉(zhuǎn)入RVA小罐,然后使用用于對照的RVA剪切和溫度組合進行烹調(diào)。
      在所述烹調(diào)階段的末期,由所述RVA的扭矩讀數(shù)給出了所述熔化物的指示性粘度。其范圍是2800-3100(任意單位)。所述熔化的材料是光滑和均質(zhì)的,且比所述對照更加顯著的粘稠。
      如對照所述,將所述熱產(chǎn)物形成切片,在第5天測定其硬度。重復所述程序。
      質(zhì)地結(jié)果對照第一輪G’17,900Pa(3次測定的平均值)第二輪G’19,600Pa(4次測定的平均值)配方2 第一輪G’31,700Pa(5次測定的平均值)第二輪G’29,500Pa(4次測定的平均值)正如對所選定配方所期望的,所述對照的質(zhì)地是較軟的IWS切片的特征。相比較而言,含有本發(fā)明(約所述配方4%的水平)所述TG處理的蛋白鹽的樣品可得到令人驚訝的G’升高50-80%的非??山邮艿那衅?。
      權(quán)利要求
      1.生產(chǎn)蛋白組合物的方法,包括步驟a)將乳物流加熱至50℃-95℃,維持溫度10秒-30分鐘的時間;b)將所述物流的pH調(diào)節(jié)至6.0至約8;c)向所述物流中加入轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶,將pH維持在6-8、溫度維持在20℃-65℃足夠長時間以形成蛋白組合物,然后將所述轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶失活;d)當需要時冷卻所述物流;及e)調(diào)節(jié)得自步驟d)的物流的反應條件,通過以下任意步驟引起所述蛋白組合物中的酪蛋白凝結(jié)i)將所述pH調(diào)節(jié)至低于5.5,向所述物流中加入能使κ-酪蛋白轉(zhuǎn)化成對-κ酪蛋白的酶,形成蛋白濃縮物;或ii)將所述物流的pH調(diào)節(jié)至約4.5-4.8,形成蛋白濃縮物;及f)回收所形成的蛋白濃縮物。
      2.如權(quán)利要求1所述的方法,其中在步驟a)之前將所述乳物流的pH調(diào)節(jié)至8-12。
      3.如權(quán)利要求1或2所述的方法,其中在步驟e)的i)中,所述的酶是動物來源,植物來源或微生物來源的凝乳酶,優(yōu)選為粗制凝乳酶。
      4.如權(quán)利要求1-3中任一權(quán)利要求所述的方法,其中在步驟e)中,在加入所述酶或降低所述pH之前,將得自步驟d)中的所述物流冷卻至低于約30℃,然后升高至25℃-60℃,優(yōu)選為35℃-55℃,最優(yōu)選為40℃-50℃,維持1秒-10分鐘,優(yōu)選為5秒-200秒,更優(yōu)選為10秒-100秒。
      5.如前述任一權(quán)利要求所述的方法,其中所述乳物流是脫脂奶。
      6.如前述任一權(quán)利要求所述的方法,其中步驟e)包括將得自步驟d)的物流分成兩部分,將其中一部分的pH調(diào)節(jié)至低于5.5,加入能使κ-酪蛋白轉(zhuǎn)化成對-κ酪蛋白的酶,形成蛋白濃縮物;將另一部分的pH調(diào)節(jié)至約4.5-4.8,形成蛋白濃縮物,將所述兩部分合并成含有所述蛋白濃縮物的單一物流。
      7.如權(quán)利要求2-7中任一權(quán)利要求所述的方法,其中在步驟a)之前將pH調(diào)節(jié)至9.0-11.0,優(yōu)選為約9.5。
      8.如權(quán)利要求7所述的方法,其中加入稀堿,優(yōu)選為氫氧化鈉溶液調(diào)節(jié)所述pH。
      9.如前述任一權(quán)利要求所述的方法,其中步驟a)中的溫度為約60℃-90℃,優(yōu)選為70℃-85℃。
      10.如前述任一權(quán)利要求所述的方法,其中步驟a)中的維持時間為20秒-500秒,優(yōu)選為50秒-400秒。
      11.如前述任一權(quán)利要求所述的方法,其中所述pH是通過加入稀釋的食品級酸,優(yōu)選為硫酸或鹽酸來調(diào)節(jié)的。
      12.如前述任一權(quán)利要求所述的方法,其中將步驟c)中的所述溫度調(diào)節(jié)至約40℃-60℃。
      13.如前述任一權(quán)利要求所述的方法,其中步驟c)中,以0.1-20單位酶/克奶蛋白的比例加入轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶,所述奶蛋白存在于得自步驟b)的所述物流中。
      14.如權(quán)利要求13所述的方法,其中以約0.5-10,優(yōu)選為0.5-5單位酶/克奶蛋白的比例加入所述轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶。
      15.如前述任一權(quán)利要求所述的方法,其中在約30分鐘-24小時,優(yōu)選為1-10小時完成步驟c)。
      16.如前述任一權(quán)利要求所述的方法,其中在步驟c)中通過加熱失活所述轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶。
      17.如前述任一權(quán)利要求所述的方法,其中在步驟e)的i)中,加入所述酶之前,將所述pH調(diào)節(jié)至5.0-5.5。
      18.如權(quán)利要求17所述的方法,其中所述酶為粗制凝乳酶,當加入所述粗制凝乳酶時,所述物流的溫度為約5℃-60℃。
      19.如權(quán)利要求18所述的方法,其中允許所述粗制凝乳酶反應約1分鐘-12小時。
      20.如前述任一權(quán)利要求所述的方法,其中在步驟e)完成后,將所述物流冷卻到約20℃以下。
      21.如前述任一權(quán)利要求所述的方法,其中在步驟e)中,通過加入稀的食品級酸,優(yōu)選為硫酸或鹽酸調(diào)節(jié)所述pH。
      22.如前述任一權(quán)利要求所述的方法,包括干燥得自步驟f)中的所述蛋白組合物的附加步驟。
      23.如權(quán)利要求1-21中任一權(quán)利要求所述的方法,包括溶解得自步驟f)中的所述蛋白組合物的步驟。
      24.如權(quán)利要求23所述的方法,其中向所述溶解的蛋白中加入奶油,奶脂肪或食用油。
      25.通過前述任一權(quán)利要求所述的方法制備的產(chǎn)品。
      26.奶蛋白濃縮物,其中乳物流中所述至少50%乳清蛋白與得自所述乳物流的酪蛋白結(jié)合,該乳清蛋白從所述乳物流中制備。
      27.如權(quán)利要求26所述的奶蛋白濃縮物,其在pH9.5的8%(w/w)蛋白水溶液的粘度為至少1000厘泊,優(yōu)選為2000-2500厘泊。
      28.如權(quán)利要求26或27所述的奶蛋白濃縮物,其在水溶液中形成的檸檬酸鹽凝膠具有G’為至少500Pa的小張力彈性系數(shù),所述凝膠的蛋白濃度(濕重)為16-20%、pH為5.6-5.7。
      29.如權(quán)利要求28所述的奶蛋白濃縮物,其中所述小張力彈性系數(shù)G’為500-6000Pa。
      30.如權(quán)利要求26或27所述的蛋白濃縮物,其在水溶液中形成的磷酸鹽凝膠具有G’為至少450Pa的小張力彈性系數(shù),所述凝膠的蛋白濃度(濕重)為19-20%、pH為5.7-5.9。
      31.如權(quán)利要求30所述的奶蛋白濃縮物,其中所述小張力彈性系數(shù)G’為450-4000Pa。
      32.權(quán)利要求25-28中任一權(quán)利要求所述的產(chǎn)物作為進一步處理的組分與其他組分,在制備食品,優(yōu)選為乳酪和加工的乳酪制品中的用途。
      全文摘要
      本發(fā)明公開了奶蛋白組合物,所述奶蛋白組合物具有較高百分比的來自所述乳物流的乳清蛋白,該乳清蛋白從乳物流中衍生并與來自所述物流的酪蛋白結(jié)合。所述組合物可通過將所述乳物流加熱并維持一段時間的方法來制備。加入轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶,隨后將所述物流再次加熱。然后的步驟是通過加入奶凝結(jié)酶或通過酸化來凝結(jié)所述蛋白組合物中的所述凝塊。然后可將所述奶蛋白組合物干燥成粉末用于乳酪制作。
      文檔編號A23J1/20GK1832687SQ200480022681
      公開日2006年9月13日 申請日期2004年8月9日 優(yōu)先權(quán)日2003年8月7日
      發(fā)明者賽繆爾·迪倫·奎因·庫克賽, 彼得·達德利·埃爾斯頓, 加努加帕提·維賈雅·巴斯卡爾, 布倫特·安東尼·沃捷, 李秀金 申請人:方塔拉合作集團有限公司
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